Бета-амилоиды .
Немного науки.
Бета-амилоиды —
общее название для нескольких пептидов, состоящих из примерно 40 аминокислотных остатков и образующихся из трансмембранного белка — предшественника бета-амилоида.
Википедия
Амилоидные накопления состоят из Небольших (диаметром около 10 нм) нерастворимых фибрилл, формирующих бета-складчатые листки, которые можно выявить с помощью рентгеновской дифракции.
Помимо фибриллярных белков, отложения амилоида содержат сывороточный Р-компонент и гликозаминогликаны. Амилоидные фибриллы состоят из белков c неправильной пространственной укладкой, которые агрегируют с образованием олигомеров и затем нерастворимых фибрилл.
К такому неправильному сворачиванию и агрегации чувствительны много нормальных (дикого типа) и мутантных белков (амилоидогенные белки), и в результате формируется спектр весьма разнообразных причин и типов амилоидоза.
Для развития амилоидоза, помимо выработки амилоидогенных белков, вероятно, важно также нарушение функционирования нормальных механизмов выведения таких неправильно сформированных белков.
Сами по себе отложения амилоида метаболически инертны, но механически влияют на органы, препятствуя осуществлению их функций. Тем не менее, некоторые префибриллярные олигомеры амилоидогенных белков оказывают прямое цитотоксическое действие, что становится важным компонентом патогенеза заболевания.
Амилоидные отложения окрашиваются гематоксилином и эозином в розовый цвет, содержат углеводные компоненты, которые окрашиваются периодическим кислотнным (Шиффовым) красителем или альциановым синим, но наиболее характерно светло-зеленое двулучепреломление при микроскопии в поляризованном свете после окрашивания Конго красным. При аутопсии пораженные органы могут выглядеть восковидными.
Амилоидозом называют группу различных состояний, характеризующихся отложением во внеклеточном пространстве нерастворимых фибрилл, состоящих из неагрегированных белков. Эти белки могут накапливаться локально, что проявляется относительно немногими симптомами, или во многих органах, вызывая тяжелую полиорганную недостаточность.
Амилоидоз можеть развиваться как первичный (de novo) или вторичный, при различных инфекционных, воспалительных или злокачественных заболеваниях. Его диагностируют по результатам биопсии пораженной ткани; амилоидогенный белок типируют с помощью ряда иммуногистологических и биохимических методов.
Лечение зависит от типа амилоидоза.
АМИЛОИД —
1) вещество, похожее на крахмал;
2) в медицине - белковое вещество при жировом перерождении почек, печени, селезенки.
Полный словарь иностранных слов, вошедших в употребление в русском языке.
Попов М., 1907. амилоид (гр. amylon крахмал + eidos вид).
ATTR-амилоидоз дикого типа
(старческий системный амилоидоз).
ATTRwt вызван агрегацией и осаждениемTTR дикого типа, главным образом, в сердце.
Все чаще обнаруживают, что ATTR дикого типа вызывает инфильтративную кардиомиопатию у пожилых мужчин.
У всех 16% пациентов с аортальным стенозом, подвергшихся транскатетерной замене аортального клапана, и 13% пациентов, госпитализированных по поводу сердечной недостаточности с сохраненной фракцией выброса (СНсФВ) наблюдался амилоидоз дикого типа (ATTRwt).
Проявления в мягких тканеях ATTRwt амилоида, в том числе синдром запястного канала, разрыв межпальцевого сухожилия, разрыв ротаторной манжеты и спинальный стеноз, могут на годы предшествовать клиническому проявлению инфильтративной кардиомиопатии.
Генетические и эпигенетические факторы, вызывающие ATTRwt, неизвестны. Поскольку и ATTRwt, и AL амилоидоз могут вызывать развитие кардиомиопатии, и поскольку у больных в этой возрастной группе могут наблюдаться амилоидогенетические моноклональные гаммапатии, важно точно типировать амилоид, чтобы необоснованно не назначить при ATTRwt химиотерапию (которая используется для лечения AL).
В статьях, блоге и через сайт "РусалкаЯ"
я выражаю себя, свое понимание саморазвития.
Делюсь своим опытом в эзотерике, питании и оздоровлении.
Всяческих вам благ.
С уважением, Rusalka-ja.
читайте новые статьи:
Что Нового добавили?
Анапа август 2022
Источник: https://www.msdmanuals.com/ru |